آنزیم بیوشیمی. ساختار، خواص و توابع

سلول هر موجود زنده، میلیون ها نفر از واکنش های شیمیایی صورت می گیرد. هر کدام از آنها مهم است، بنابراین مهم است که به حفظ سرعت از فرآیندهای بیولوژیکی در سطح بالا. تقریبا هر واکنش توسط آنزیم کاتالیز آن. آنزیم ها چه هستند؟ چه نقش خود را در یک قفس است؟

آنزیم. تعریف

اصطلاح "آنزیم" از فرمنتوم لاتین مشتق شده است - خمیر مایه. آنها همچنین ممکن است نامیده می شود آنزیم از یونانی EN zyme - "در فراز و نشیب."

آنزیم - مواد فعال بیولوژیکی، بنابراین هر گونه واکنش در سلول رخ می دهد، نمی تواند بدون آنها انجام دهد. این ترکیبات به عنوان کاتالیزور عمل می کنند. بر این اساس، هر آنزیم دارای دو مشخصه اصلی:

1) آنزیم تسریع واکنش های بیوشیمیایی، اما آن را مصرف نمی شود.

2) ارزش ثابت تعادل تغییر نمی کند، اما تنها تسریع دستیابی به این مقدار است.

آنزیم سرعت بخشیدن به واکنش های بیوشیمیایی در هزار، و در برخی موارد، یک میلیون بار. این به این معنی است که در صورت عدم وجود سیستم آنزیمی تمام فرآیندهای داخل سلولی است، عملا متوقف شده، و خود سلول می میرد. بنابراین، نقش آنزیم به عنوان مواد تشکیل دهنده فعال بالا است.

انواع آنزیم ها را ممکن می سازد برای تنوع بخشیدن به تنظیم متابولیسم سلول. در هر آبشار از واکنش در نظر گرفتن بخشی بسیاری از طبقات مختلف از آنزیم. کاتالیزور زیستی یک انتخابی بالا از طریق یک ترکیب خاص از مولکول است. T. برای. در اغلب موارد آنزیم ها پروتئین در طبیعت، آنها در ساختمان سوم و یا چهارتایی می باشد. دلیل آن این است دوباره ویژگی مولکول است.

عملکرد آنزیم در سلول

وظیفه اصلی آنزیم - شتاب واکنش مربوطه. هر فرآیندهای آبشار، از تجزیه پراکسید هیدروژن و پایان دادن به گلیکولیز، نیاز به حضور یک کاتالیزور بیولوژیکی.

بهره برداری مناسب از آنزیم به یک بستر خاص به دست آورد ویژگی بالا. این به این معنی است که کاتالیزور تنها می تواند واکنش های خاص و نه بیشتر، حتی بسیار شبیه سرعت بخشیدن به. با درجه اختصاصی بودن آنزیم، گروه های زیر:

1) آنزیم با ویژگی مطلق که تنها با یک واکنش واحد کاتالیز می شود. به عنوان مثال، کلاژناز هضم کلاژن و کلیوز مالتاز مالتوز.

2) آنزیم با ویژگی نسبی. این شامل موادی است که می تواند یک کلاس خاصی از واکنش کاتالیز، برای مثال، رخ هیدرولیتیک.

کار بیوکاتالیست با اتصال از سایت فعال آن به بستر آغاز می شود. در همان زمان در مورد تعامل مکمل شبیه به یک قفل و کلید صحبت کنید. این اشاره به یک بازی کامل با بستر به شکل مرکز فعال، که این امکان را برای سرعت بخشیدن به واکنش.

گام بعدی شامل در این دوره از واکنش. سرعت آن را افزایش می دهد عمل پیچیده آنزیم. در پایان، ما از آنزیم که با محصولات واکنش در ارتباط است.

مرحله نهایی - به حذف محصولات واکنش از آنزیم، و پس از آن سایت فعال یک بار دیگر رایگان برای عملیات دیگری شود.

خلاصه، کار از آنزیم در هر مرحله می تواند نوشته شود:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P، که در آن S - آنزیم، و P - - کالا بستر، E است.

طبقه بندی آنزیم

در بدن انسان، شما می توانید تعداد زیادی از آنزیم پیدا تمام دانش در مورد توابع و کار خود را، روشمند و شد و به عنوان یک نتیجه این بود یک طبقه بندی مشترک، از طریق آن شما به راحتی می توانید تعیین یک کاتالیزور خاص وجود دارد. در اینجا شش کلاس پایه از آنزیم ها، و همچنین برخی از نمونه هایی از زیر گروه هستند.

1. اکسیدوردوکتاز.

آنزیم از این کلاس کاتالیز واکنش های اکسیداسیون و کاهش. مجموع بهبود 17 زیر گروه. اکسیدوردوکتاز معمولا غیر پروتئینی بخش ارائه ویتامین یا هم را.

در میان اکسیدوردوکتاز اغلب زیر گروه های زیر یافت:

الف) دهیدروژناز. آنزیم بیوشیمی دهیدروژناز است شکستن اتم های هیدروژن و انتقال آن به بستر دیگری. این زیرگروه در واکنش تنفس، فتوسنتز شایع است. به عنوان بخشی از دهیدروژناز لزوما در قالب کوآنزیم NAD / NADH یا flavoproteins FAD / FMN موجود است. اغلب یونهای فلزی وجود دارد. مثالها عبارتند از آنزیم مانند tsitohromreduktazy، دهیدروژناز پیرووات، دهیدروژناز isocitrate، و همچنین بسیاری از آنزیم های کبدی (لاکتات دهیدروژناز، گلوتامات دهیدروژناز، و غیره. D.).

ب) اکسیداز. تعدادی از آنزیم کاتالیز علاوه بر اکسیژن به هیدروژن، به موجب آن واکنش می تواند آب یا پراکسید هیدروژن (H ₂ 0، H ₂ 0 _2). نمونه هایی از آنزیم سیتوکروم اکسیداز، تیروزیناز.

ج) پراکسیداز و کاتالاز - آنزیم کاتالیز که تجزیه H ₂ O ₂ به آب و اکسیژن.

گرم) اکسیژناز. این کاتالیزورهای حیاتی تسریع پیوست اکسیژن به بستر. Dofamingidroksilaza - یکی از نمونه هایی از این آنزیم ها.

2. ترانسفراز.

آنزیم هدف از این گروه انتقال رادیکال از این ماده از مواد کمک کننده به گیرنده است.

الف) متیل. متیل دی ان ای - آنزیم های کلیدی که روند کنترل تکثیر DNA. نوکلئوتید متیلاسیون نقش عمده ای در تنظیم کار اسید نوکلئیک ایفا می کند.

ب) acyltransferase. آنزیم از این زیرگروه از یک مولکول به گروه آسیل دیگر منتقل می شود. نمونه هایی acyltransferases: acyltransferase لسیتین کلسترول (حمل گروه عاملی با یک اسید چرب بر کلسترول)، lizofosfatidilholinatsiltransferaza (گروه آسیل انتقال می یابد را لیزوفسفاتیدیل کولین).

ج) آمینوترانسفرازها - آنزیم ها که در تبدیل اسیدهای آمینه نقش دارد. نمونه هایی از آنزیم آلانین آمینوترانسفراز که کاتالیز سنتز آلانین از پیروات و گلوتامات با انتقال گروه آمین.

گرم) فسفوترانسفراز. آنزیم کاتالیز علاوه بر این از این گروه فرعی از گروه فسفات. یکی دیگر از کیناز نام فسفوترانسفراز، شایع تر است. مثالها عبارتند از آنزیم مانند هگزوکیناز و آسپارتات، که به باقی مانده هگزوز فسفات (عمدتا گلوکز) متصل است، و اسید اسپارتیک ، به ترتیب.

3. هیدرولاز ها - یک کلاس از آنزیم ها که کاتالیز رخ از اوراق قرضه در مولکول، و به دنبال علاوه بر این از آب است. مواد که متعلق به این گروه - آنزیم اصلی گوارش.

الف) استراز - شکستن اوراق قرضه استر. به عنوان مثال - لیپاز که شکستن چربی.

ب) glycosidases. آنزیم بیوشیمی از این سری نهفته است در تخریب اوراق قرضه گلیکوزید پلیمرها (الیگوساکاریدها و پلی ساکاریدها). مثال: آمیلاز، سوکراز، مالتاز.

ج) پپتیداز - آنزیم است که کاتالیز تفکیک پروتئین به اسیدهای آمینه. آنزیم های مربوط به پپتیداز مانند پپسین، تریپسین، کیموتریپسین، karboiksipeptidaza.

گرم) Amidases - اوراق قرضه چسبیده آمید. مثال: .. آرژیناز، اوره آز، glutaminase و غیره بسیاری از amidase آنزیم ها در یافت چرخه اورنیتین.

4. Lyases - آنزیم برای توابع مشابه به هیدرولاز، با این حال در برش اوراق قرضه در مولکول های آب مصرف نمی شود. آنزیم از این کلاس همیشه بخشی از بخش غیر پروتئینی دارند، برای مثال، در قالب ویتامین های B1 و B6 است.

الف) دکربوکسیلاز. این آنزیم ها در باند C-C عمل می کنند. به عنوان نمونه: گلوتامیک اسید دکربوکسیلاز و یا دکربوکسیلاز پیروات.

ب) hydratase و دهیدراتاز - آنزیم است که کاتالیز رخ از اوراق قرضه C-O.

ج) amidine-lyases - از بین بردن باند C-N. به عنوان مثال: argininsuktsinatliaza.

گرم) R-O لیاز. این آنزیم ها معمولا یک گروه فسفات از مواد بستر گردند. مثال: آدنیلات سیکلاز.

بیوشیمی آنزیم بر اساس ساختار خود

توانایی هر یک از آنزیم توسط فرد، فقط ساختار ذاتی خود تعیین می شود. هر آنزیم - در درجه اول پروتئین، و ساختار آن و درجه تاشو نقش حیاتی در تعیین عملکرد آن بازی کند.

هر بیوکاتالیست است با حضور در مرکز فعال، که به نوبه خود، به مناطق مختلف عملکردی مجزا تقسیم می شود:

1) کاتالیستی مرکز - یک منطقه خاص از پروتئین، که در آن پایبندی آنزیم به بستر. بسته به ترکیب پروتئین مرکز کاتالیزوری مولکول می توانید به شکل های مختلف، که باید به بستر نیز به عنوان یک قفل و کلید مطابقت کنند. چنین ساختار پیچیده توضیح میدهد که چرا پروتئین آنزیم در حالت سوم یا چهارتایی است.

2) جذب سطحی مرکز - به عنوان یک "دارنده" عمل می کند. در اینجا، اول از همه ارتباطات می گیرد بین مولکول آنزیم و مولکول بستر. با این حال، اتصال است که مرکز جذب، بسیار ضعیف تشکیل میدهد، و در نتیجه واکنش کاتالیستی قابل برگشت در این مرحله است.

3) مراکز ALLOSTERIC ممکن است در مرکز فعال قرار دارد، و در سراسر سطح آنزیم. عملکرد آنها - تنظیم آنزیم. مقررات از طریق مولکول های بازدارنده و فعال مولکول طول می کشد.

پروتئین فعال اتصال به مولکول آنزیم، سرعت بخشیدن به عملیات آن است. مهارکننده، در مقابل، مهار فعالیت کاتالیزوری، و این می تواند به دو روش صورت می گیرد: یا مولکول به منطقه مرکز آلوستریک از مرکز فعال آنزیم (مهار رقابتی) و یا آن را به یک منطقه دیگر از پروتئین (مهار غیررقابتی) متصل شده است. مهار رقابتی است موثر تر در نظر گرفت. پس از فضای در نتیجه بسته برای بستر اتصال به آنزیم، و این روند در مورد تصادف عملا کامل از مولکول مهار کننده تنها ممکن است و به شکل یک مرکز فعال است.

آنزیم اغلب اسیدهای آمینه از دیگر مواد آلی و غیر آلی تشکیل شده است نیست، بلکه. بر این اساس، apoenzyme جدا شده - پروتئینی بخش کوآنزیم - نصفه آلی و کوفاکتور - بخش معدنی. کوآنزیم ممکن است با ulgevodami، چربی ها، اسیدهای نوکلئیک، ویتامین ها. به نوبه خود، عامل مشترک - اغلب یونهای فلزی حمایت. فعالیت آنزیم است ساختار آن تعیین می شود: مواد اضافی موجود در ترکیب، تغییر خواص کاتالیزوری. انواع مختلفی از آنزیم - نتیجه ترکیبی از تمام این عوامل شکل پیچیده است.

تنظیم کار از آنزیم

آنزیم به عنوان ماده بیولوژیک فعال است که همیشه برای بدن لازم نیست. بیوشیمی آنزیم است که آنها ممکن است در مورد سلول های زنده بیش از حد آسیب تجزیه. برای جلوگیری از اثرات مضر بر روی بدن آنزیم های لازم به نحوی تنظیم کار خود را.

T. برای. آنزیم ها پروتئین در طبیعت، آنها به آسانی در درجه حرارت بالا از بین برد. روند دناتوراسیون برگشت پذیر است، اما به طور قابل توجهی ممکن است این ماده را تحت تاثیر قرار.

pH و نیز نقش مهمی در تنظیم ایفا می کند. حداکثر فعالیت آنزیم است به طور کلی در pH خنثی (7،0-7،2) مشاهده شده است. همچنین دارای آنزیمهایی است که تنها تحت شرایط اسیدی یا قلیایی تنها در کار. بنابراین، در لیزوزوم سلولی حفظ pH پایین، که در آن فعالیت حداکثر از آنزیم های هیدرولیتیک. در صورت تماس تصادفی با سیتوپلاسم، که در آن محیط به خنثی نزدیک تر است، فعالیت خود را کاهش خواهد یافت. چنین حفاظت از "samopoedaniya" است در ویژگی های هیدرولاز است.

لازم به ذکر است در مورد اهمیت کوآنزیم و کوفاکتور در ترکیب آنزیم است. حضور ویتامین ها یا یون های فلزی به طور قابل توجهی عملکرد برخی آنزیم های خاص تحت تاثیر قرار.

نامگذاری آنزیم

آنزیم ها از بدن با توجه به تعلق خود به هر یک از طبقات، و همچنین به عنوان بستر که با آنها واکنش نشان می دهند به نام. گاهی اوقات نامگذاری سیستماتیک استفاده نه یکی، بلکه دو تا از بستر در عنوان.

نمونه هایی از نام برخی از آنزیم ها:

1. آنزیم های کبدی: لاکتات degidrogen AZA-گلوتامات-آزا degidrogen.
2. نام کامل سیستماتیک از آنزیم: لاکتات + -oksidoredukt NAD-آزا.

نام حفظ و بی اهمیت، که به قوانین نامگذاری رعایت نمی کنند. تریپسین، کیموتریپسین، پپسین: نمونه هایی آنزیم های گوارشی هستند.

این فرایند از سنتز آنزیم

عملکرد آنزیم ها حتی در سطح ژنتیکی تعیین می شود. از آنجا که مولکول است و توسط بزرگ - پروتئین و سنتز آن دقیقا همان فرآیندهای رونویسی و ترجمه است.

آنزیم سنتز رخ می دهد شرح زیر است. در ابتدا، DNA اطلاعات در مورد آنزیم مورد نظر به شکل mRNA ژن به عنوان خوانده شده. آر ان مسنجر کد می تمام اسیدهای آمینه هستند که بخشی از آنزیم. تنظیم آنزیم ممکن است در سطح DNA رخ می دهد، در صورتی که محصول از واکنش کاتالیز به اندازه کافی توقف رونویسی ژن و در مقابل، اگر نیاز در محصول وجود دارد، آن را فعال فرآیند رونویسی.

رادیو و تلویزیون - هنگامی که mRNA در سیتوپلاسم، مرحله بعدی منتشر شد. بر روی ریبوزوم شبکه آندوپلاسمی سنتز زنجیره اولیه متشکل از اسیدهای آمینه مرتبط با اوراق قرضه پپتید. با این حال، یک مولکول پروتئینی در ساختار اولیه هنوز نمی تواند عملکرد آنزیمی خود را انجام دهد.

فعالیت آنزیم وابسته به ساختارهای پروتئینی است. پروتئین EPS مشاهده می شود چرخاندن، در نتیجه تشکیل اولین ساختار دوم و پس از آن عالی. سنتز بعضی از آنزیم است که در این مرحله متوقف شد، اما به منظور افزایش فعالیت کاتالیزور است که اغلب دلبستگی لازم و کوآنزیم کوفاکتور.

قندها، اسیدهای نوکلئیک، چربی ها و ویتامین ها: در مناطق خاصی از شبکه آندوپلاسمی می آید اجزای آلی آنزیم متصل شده است. برخی از آنزیم های نمی تواند بدون حضور کوآنزیم کار.

کوفاکتور نقش بسیار مهمی در شکل گیری ایفا می کند از ساختار چهارتایی از پروتئین است. برخی از توابع آنزیم در دسترس هستند فقط هنگامی که سازمان دامنه پروتئین است. بنابراین آن را برای ساختار حضور چهارتایی خود که در آن یک لینک اتصال بین گلبول های پروتئین های متعدد یون فلزی است بسیار مهم است.

چندین شکل از آنزیم

شرایط وجود دارد که لازم است با حضور چندین آنزیم است که واکنش را کاتالیز می همان است، اما از یکدیگر در برخی موارد متفاوت است. به عنوان مثال، آنزیم می تواند در 20 درجه کار می کنند اما در 0 درجه، او قادر نخواهد بود به انجام وظایف خود. چه کاری انجام دهید در چنین شرایطی، بدن زندگی در دماهای پایین؟

این مشکل به راحتی با حضور چندین آنزیم که واکنش را کاتالیز می همان حل شود، اما در شرایط کاری مختلف. دو نوع از اشکال مختلف آنزیم وجود دارد:

1. ایزوآنزیم. این پروتئین توسط ژن مختلف رمزگذاری، آنها از اسیدهای آمینه مختلف تشکیل شده، اما واکنش را کاتالیز می است.
2. فرم های متعدد درست است. این پروتئین ها از یک ژن رونویسی، اما در پپتیدهای ریبوزوم اصلاح رخ می دهد. در خروجی به چند شکل از همان آنزیم تولید شده است.

در نتیجه، فرم های متعدد از نوع اول است که در سطح ژنتیکی تشکیل، زمانی که دوم - در پس از ترجمه.

معنی آنزیم

استفاده از آنزیم در طب پایین می آید به این موضوع از داروهای جدید، به عنوان بخشی از آن مواد در حال حاضر در مقادیر سمت راست. دانشمندان هنوز به یک راه برای تحریک سنتز از دست رفته آنزیم در بدن یافت نمی شود، اما در حال حاضر به طور گسترده ای از مواد مخدر است که می تواند برای مدت زمان از نقطه ضعف خود را تشکیل می دهند توزیع شده است.

آنزیم های مختلف در یک سلول برای کاتالیز تعداد زیادی از واکنش های مربوط به نگهداری از زندگی است. یکی از این نمایندگان enizmov نوکلئاز گروه: اندونوکلئاز و اگزونوکلئاز. کار آنها این است که حفظ یک سطح ثابت اسیدهای نوکلئیک در یک سلول، حذف DNA آسیب دیده و RNA.

آیا در مورد این پدیده از لخته شدن خون را فراموش نکنید. به عنوان یک اقدام موثر حفاظت، فرایند است که توسط تعدادی از آنزیم کنترل می شود. رئیس در میان آنها ترومبین، فیبرینوژن که پروتئین غیر فعال به فیبرین فعال تبدیل می کند. موضوع آن نوع از شبکه است که مسدود سایت آسیب عروق، در نتیجه جلوگیری از دست دادن خون بیش از حد ایجاد می کند.

آنزیم ها در آب، چای، تولید بسیاری از محصولات لبنی استفاده می شود. برای مصرف الکل از مخمر قند خون می تواند مورد استفاده قرار گیرد، با این حال، برای وقوع موفقیت آمیز این روند و استخراج اندازه کافی از آنها.

حقایق جالب در مورد که شما نمی دانید

- همه از آنزیم بدن یک توده بزرگ - 5000 به 1000000 دا. این به خاطر حضور پروتئین در مولکول است. برای مقایسه، وزن مولکولی گلوکز - 180 بله، و دی اکسید کربن - در مجموع 44 بله.

- تا به امروز، باز بیش از 2000 آنزیم هایی که در سلول های موجودات مختلف یافت می شود. با این حال، بسیاری از این مواد هنوز به طور کامل درک شود.

- فعالیت آنزیم است برای به دست آوردن پودر لباسشویی موثر استفاده می شود. در اینجا، آنزیم همان نقش را به انجام برسانند به عنوان در بدن: آنها شکستن ماده آلی و این ملک به نقاط جنگی کمک می کند. توصیه می شود برای استفاده از چنین مواد شوینده در دمای بالاتر از 50 درجه، در غیر این صورت ممکن است به روند دناتوراسیون بروید.

- بنا به آمار، 20 درصد از مردم در سراسر جهان از فقدان هر یک از آنزیم رنج می برند.

- درباره خواص آنزیم شناخته شده برای یک مدت طولانی، اما تنها در سال 1897، مردم متوجه شدند که نه مخمر و عصاره از سلول های خود را می توان برای تخمیر قند به الکل استفاده می شود.